Propiedades Generales De Las Enzimas 2k7010

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR FACULTAD DE INGENIERÍA EN GEOLOGÍA, MINAS, PETRÓLEOS Y AMBIENTAL CARRERA DE INGENIERÍA AMBIENTAL

DOCENTE

Ing. Daniel Ruilova

ESTUDIANTE:

MATERIA:

MICROBIOLOGÍA Y BIOQUÍMICA

FECHA:

CURSO:

Cuarto

PERIODO ACADÉMICO:

2015 - 2016

TEMA

Propiedades generales y específicas de las enzimas

Oswaldo Borja Goyes 10 / 02 / 2016

CALIFICACIÒN:

FIRMA DEL ESTUDIANTE

PROPIEDADES GENERALES Y ESPECÍFICAS DE LAS ENZIMAS Las enzimas poseen una serie de propiedades generales que son similares a las de otras moléculas orgánicas y ciertas propiedades específicas que las diferencian, en la presente consulta se tratará ambos tipos de propiedades. 1. Propiedades generales de las enzimas Las enzimas presentan las siguientes propiedades generales: a) Estructura De acuerdo a Mathews et. al (2002), las enzimas son moléculas orgánicas complejas de naturaleza proteica, pudiendo estar conformadas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. En la figura 1.1, se puede apreciar la estructura química de la ribulosa – 1,5 – bisfosfato, implicada en la fijación de carbono, tiene una estructura conformada por oxígeno e hidrógeno.

Fig. 1.1 RIBULOSA – 1,5 – BISFOSFATO Fuente: Hill, (2015).

Las enzimas se encuentran formadas por una parte denominada apoenzima (parte proteica) que presenta un peso molecular altamente elevado y por un grupo denominado coenzima (acepta y dona electrones o grupos funcionales en el mecanismo catalítico) cuyo peso molecular es mínimo. La unión de la apoenzima y la coenzima forman la holoenzima, que es la que realiza los procesos catalíticos en reacciones que ocurren en los organismos, específicamente en el sitio activo o sitio catalítico. En la figura 1.2 se pueden apreciar dichos componentes:

Fig. 1.2 ESTRUCTURA ENZIMÁTICA Fuente: Buelvas, (2013).

b) Capacidad catalítica Chabas (1969), menciona que las enzimas actúan como biocatalizadores de las reacciones que ocurren en el organismo, sin ellas no se podrían realizar varios procesos necesarios para la vida. Además ejercen una función reguladora de la velocidad de los procesos fisiológicos en el organismo, y a diferencia de los catalizadores inorgánicos que se pierden durante el proceso de reacción, las enzimas son catalizadores recuperables. En la figura 1.3 se puede apreciar el mecanismo de reacción de la enzima (E) con el sustrato (S).

Fig. 1.3 ESTRUCTURA ENZIMÁTICA Fuente: http://e-ducativa.catedu.es

Como se aprecia, después de las dos fases del proceso de reacción (unión del sustrato y etapa catalítica), la enzima (E) se separa del producto (P) sin perderse durante el proceso. c) Condiciones de actividad Chabas (1969), expresa que al igual que las proteínas, las enzimas se desarrollan en condiciones específicas de temperatura que no deben sobrepasar o estar por debajo de la temperatura normal del organismo del que provienen, además de necesitar un pH específico (cercano al neutro preferentemente), presentando una afectación denominada desnaturalización cuando son sometidas a condiciones extremas, perdiendo sus capacidades catalíticas. Además, su actividad es afectada por radiaciones de ondas electromagnéticas, luz ultravioleta, radiaciones ionizantes, humedad del medio, entre otros factores

externos que pueden ralentizar, bloquear o neutralizar completamente su acción catalítica. d) Participación en funciones vitales De acuerdo a Ludeña (2009), las enzimas juegan un papel muy importante en los procesos biológicos de los organismos, presentando las siguientes propiedades: -

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Son importantes en los procesos fotosintéticos de las plantas: actúan en la fijación de la energía solar, fijación de dióxido de carbono y la síntesis de sustancias orgánicas a través de sustancias inorgánicas. Desempeñan un papel importante en los procesos de fijación de nitrógeno atmosférico en microorganismos como nitrobacter, azotobacter y cianobacterias, participando en el ciclo del nitrógeno. En los animales, las enzimas permiten aprovechar los alimentos ingeridos, para su utilización en el metabolismo energético o catalítico (reducción de sustancias complejas en sustancias simples) y en el metabolismo estructural o anabólico (síntesis de sustancias complejas a partir de sustancias simples). Las funciones propias del metabolismo interno como la locomoción, excitabilidad, irritabilidad, división celular, reproducción, entre otras, son regidas por la actividad de enzimas específicas para cada proceso.

2. Propiedades específicas de las enzimas Las enzimas, siendo moléculas orgánicas de naturaleza proteica con acción catalítica, presentan ciertas propiedades específicas, de acuerdo a las funciones que desempeñan en el organismo y se diferencian de los catalizadores inorgánicos por ciertas funciones especiales que serán mencionadas a continuación. De acuerdo a Voet et. al (2006), las enzimas difieren de los catalizadores inorgánicos, en los siguientes parámetros: 1. Velocidad de reacción, que es mayor en las reacciones catalizadas por enzimas en un factor de 106 a 1012, con relación a las reacciones en las que no actúa un catalizador y también es superior en cuanto a reacciones en donde participa un catalizador inorgánico. En la tabla 2.1 se puede apreciar la comparación entre la velocidad de una reacción no catalizada, con la velocidad de la misma reacción catalizada con enzimas. Tabla 1.1 COMPARACIÓN DE VELOCIDAD DE REACCIÓN ENTRE REACCIONES CATALIZADAS Y NO CATALIZADAS

Enzima Anhidrasa carbónica Corismato mutasa Triosafosfato isomerasa Carboxipeptidasa A AMP nucleosidasa Nucleasa estafilococal

Velocidad (sin acción enzimática) 1.3 x 10-1 2.6 x 10-5 4.3 x 10-6 3.0 x 10-9 1.0 x 10-11 1.7 x 10-13

Velocidad (con acción enzimática) 1.0 x 106 50 4300 578 60 95

Rendimiento 7.7 x 106 1.9 x 106 1.0 x 109 1.9 x 1011 6.0 x 1012 5.6 x 1014

Fuente: http://laguna.fmedic.unam.mx

2. Condiciones de reacción moderadas, debido a que las reacciones que son catalizadas por enzimas deben ocurrir en condiciones ambientales de carácter moderado, como temperaturas que no sobrepasen los 100˚C, presión atmosférica y un pH que sea cercano al neutro, a diferencia de las reacciones catalizadas que requieren condiciones extremas (temperaturas, presiones y pH extremos). 3. Especificidad de reacción, las enzimas realizan reacciones únicamente en un sustrato específico, permitiéndoles una generación casi nula de productos secundarios, a diferencia de catalizadores inorgánicos que generan una cantidad mayor de productos secundarios. 4. Capacidad de regulación, ya que las reacciones enzimáticas tienen diferentes intensidades de reacción de acuerdo a la cantidad de sustrato presente, con varios mecanismos de autorregulación, como es el caso de la variación de la cantidad de enzimas sintetizadas en los organismos. Poseen la capacidad de determinar las sustancias específicas que experimentarán cambios (sustratos), dejando a ciertas sustancias para una reacción posterior o completamente sin realizar reacción alguna. Además Voet et. al (2006), menciona las siguientes propiedades específicas de las enzimas: a) Especificidad de sustrato Voet et. al (2006), menciona que las enzimas catalizan reacciones en los organismos, enfocándose en un solo tipo de sustrato, con el cual presentan afinidad, esto se basa en la Ley fundamental de la Bioquímica: “para cada enzima existe un sustrato”. Dicho de otra manera, una enzima específica cataliza reacciones en las que interviene un tipo de sustrato especial, y no reacciona con los sustratos restantes ajenos a la acción de la enzima. La unión de las enzimas a sus respectivos sustratos se da gracias a las fuerzas que también se presentan en la síntesis de proteínas; como ejemplo de dichas fuerzas se tiene: interacciones de Van der Waals, fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno, entre otras. Además en las enzimas se presenta lo siguiente: Complementariedad geométrica, en la que el sitio fijador de sustrato de la enzima se complementa con el sustrato. Complementariedad electrónica, en la que los residuos de aminoácidos que son la estructura del sitio fijador atraen específicamente al sustrato. Estos dos tipos de complementariedad, actúan de manera que la enzima procede como una llave y el sustrato a manera de cerradura, a continuación en la figura 2.1, se muestra gráficamente la forma en la que el complejo enzima – sustrato se complementa, tomando en cuenta la complementariedad geométrica (poseen la

misma forma para encajar) y la complementariedad electrónica (los residuos de aminoácidos del sitio fijador atraen al sustrato requerido). Además las enzimas, gracias a la especificidad de sustrato que poseen, permiten la realización de varias reacciones empleando una misma sustancia, únicamente variando la enzima precursora, como en el caso de la glucosa, que puede fermentarse para formar alcoholes o puede convertirse en dióxido de carbono. En adición, la especificidad de reacción les permite catalizar realizar reacciones con ciertas sustancias (sustratos) en un momento determinado, dejando al resto de sustratos sin reaccionar completamente o postergar su proceso de reacción para cuando resulte conveniente.

Fig. 2.1 COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO Fuente: Voet et. al, (2006).

Al ser de vital importancia la especificidad de sustrato, se ha planteado una clasificación de las enzimas de acuerdo al tipo de reacciones que catalizan, así se tienen: 1. Oxidorreductasas, catalizan reacciones de óxido – reducción en las que se producen pérdida y ganancia de electrones. 2. Transferasas, catalizan la transferencia de grupos funcionales entre moléculas. 3. Hidrolasas, realizan catálisis de reacciones de hidrólisis en los organismos que actúan. 4. Liasas, catalizan reacciones de eliminación de agua, dióxido de carbono y amoníaco. 5. Isomerasas, aceleran reacciones de isomerización de moléculas presentes en los organismos. 6. Ligasas, catalizan la formación y destrucción de enlaces empleando ATP como fuente de energía.

b) Presencia de cofactores Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteico que son necesarias para el funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan cofactores. Comúnmente, los cofactores encontrados en las enzimas incluyen iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, también pueden ser moléculas orgánicas que se denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la coenzima A y la C, generalmente las coenzimas son derivados de las vitaminas y como se mencionó anteriormente, estas aceptan y donan electrones o grupos funcionales en el mecanismo catalítico. A la enzima en ausencia de su cofactor, se le denomina apoenzima, en presencia de su cofactor, se le denomina holoenzima. La apoenzima generalmente carece de actividad biológica, mientras que la holoenzima realiza la actividad catalítica biológica. La diferencia entre un cofactor y un grupo prostético, es que este último está unido de manera covalente a la enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la misma con relativa facilidad.

Bibliografía -

Centro de Información Integral – UCE

Ahern, K., Mathews, C., Van Holde, K. (2002). Bioquímica. (3ra ed.). Madrid, España: Pearson Educación. Chabas, J. (1969). Enzimología. Barcelona, España: Editorial Científico – Médica. Voet, D., Voet, J. (2006). Bioquímica. (3ra ed.). Buenos Aires, Argentina: Editorial Médica Panamericana. -

Biblioteca Virtual – UCE (e-book)

Ludeña, M. (2009). La Enzimología. Santa Fe, Argentina: Editorial El Cid.