Aminoacidos Y Proteinas. 5k4d47

AMINOACIDOS Y PROTEINAS. Paola Lamus b Cod: 1226162, Octavio Enrique Vaquiro pCod: 1325377, Camilo Gaviria Botina pCod: 1134813 . Universidad del valle, facultad Instituto de educación y pedagogía, Lic. En Ciencias Naturales, CaliColombia. Fecha de realización: 03 de diciembre del 2014 Fecha de entrega: 06 de diciembre del 2014

Resumen Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula, ellas constituyen más del 50% del peso seco de la célula. Cada tipo Celular, tiene un rol especifico determinado por su composición proteica. Con la posibilidad de que el 20 o 22 aminoácidos diferentes puedan estar unidos en cualquier orden para conformar polipéptidos de cientos de aminoácidos, tienen el extraordinario potencial de producir una gran cantidad de variantes en su conformación. Las proteínas están formadas por aminoácidos. Los aminoácidos, gráficamente, son representados por ladrillos que forman una pared. Los aminoácidos forman diferentes proteínas específicas, las proteínas son el fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas existentes y como Consecuencia de su estructura. Las proteínas cumplen funciones sumamente diversas. Participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. Este grupo de nutrientes se encarga básicamente de formar y renovar las células de nuestro cuerpo. Además, distribuye el agua contenida en forma de enzimas, hormonas y anticuerpos y en última instancia, nos proporciona energía. (COMPLETAR)

Palabras Claves: Reproducción, herencia, nucleoproteídos, aminocarboxílicos, hidrolisis, metabolismo.

Introducción: No es de extrañarse que una gran parte de las primeras investigaciones bioquímicas se relacionan con el estudio de las proteínas, estas integran una clase de macromolécula biológica cuya propiedad fisicoquímica se encuentran entre las mejores definidas, por lo general fueron más fáciles de aislar y caracterizar que los ácidos nucleicos, los polisacáridos o los lípidos. Más aun, las proteínas – en particular, en forma de enzimas-poseen funciones bioquímicas obvias. Por eso, su papel central en los procesos biológicos se evaluó desde los inicios de la bioquímica. Por el contrario, la importancia de la

tarea de los ácidos nucleicos en la transmisión Y la expresión de la información genética no se vislumbró hasta finales de la década de 1940 y su función catalítica solo comenzó a salir a la luz en la década de 1980. desde el mismo modo , el papel de los lípidos en las membranas biológicas se apreció recién en la década 1960 y las funciones biológicas de los polisacáridos aún son algo misteriosas. Las proteínas debido al gran tamaño de sus moléculas forman con el agua soluciones coloidales que pueden precipitar formándose coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC o al ser tratadas con

soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre la proteína la desordenan por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria. Los aminoácidos desde el punto de vista químico son ácidos orgánicos (R-COOH), portadores de un grupo amino (-NH2) y un radical variable R. Según la naturaleza del grupo R los aminoácidos pueden ser clasificados en cuatro grandes grupos: apolares, polares sin carga, aniónicos y catiónicos.(completar)

Datos Cálculos y Resultados: Acidez de los aminoácidos: En un tubo de ensayo adicionamos 0.1 ml de una solución al 2% de ácido aminoacético (glicina) y se adiciona solución acuosa de fenolftaleína.

Diferencia

0.9

Calcular el porcentaje de rendimiento.

Coagulación de la albumina Proteínas simples y globulares. Son solubles en agua y en soluciones acuosas salinas. 5 tubos de ensayo se adiciona en cada uno 1 ml de solución de clara de huevo. Observación de la temperatura aproximada a la cual tiene lugar la coagulación. R// 75°C 2 Tubo de ensayo se adiciona 4 ml de etanol. R// se observa coagulación en 3 fases blanca, transparente, blanca. 3 tubo de ensayo se añaden 3 gotas de ácido clorhídrico R// Se observa sedimentación blanca.

¿Cambia el color de la solución? ¿Qué demuestra esto? ¿Por qué?

4 tubo de ensayo se adiciona 3 gotas de Ácido nítrico. R// se observa sedimentación amarilla y precipitado.

1° cambia a color Rosado 2° 1-2 Escala ácido(revisar) 3° (no se por qué niños)

5 tubo de ensayo se adiciona solución concentrada de hidróxido de sodio, R//observación no hubo ningún tipo de cambio.

Formación de una sal compleja de ácido aminoacético.

Precipitación de proteínas con metales pesados. No se realizó.

En un tubo se adiciona 0.3 g de ácido aminoacético, se disuelve en 5 ml de H 2O, se agrega 1 g de óxido de cobre pulverizado. Se hierve durante 3 minutos. ¿ Que se forma? R// se forma un precipitado de …. Se filtra al vacío el óxido de cobre se coloca en la capsula de porcelana y se deja evaporar en el baño maría( aparición de cristales) sacamos los cristales y pesamos. Papel filtro Papel filtro Papel más precipitado

gramos 0,65 1,51

Reacción Xantoproteica. Fundamento: La reacción es dada por los aminoácidos que contienen el radical fenilo y también darán reacción positiva las proteínas que posean dichos aminoácidos. La causa del color es la nitración del núcleo bencénico. Procedimiento: Se calienta 1 ml de clara de huevo con 0.4-0.6 ml de ácido nítrico concentrado. ¿Qué sucede? R// toma un color amarillo homogéneo.

La solución se vuelve alcalina, solución de hidróxido de sodio. ¿Qué se observa?

Añadiendo

R// Se un cambio de coloración cuando se calienta el pasa de un violeta claro a un violeta oscuro.

En la parte superior se formó un precipitado, blanco siguiente a él un precipitado amarillo y por ultimo un translucido amarillo claro.

Reacción colorada del formaldehido para proteínas. En un tubo de ensayo se ponen 0.2 ml de una solución de clara de huevo y se añade una gota de solución diluida de formaldehido. ¿Qué se observa? R// se observa una generación de precipitado lechoso con unas piscas amarillas.

Calentamos unos minutos: Se genera un precipitado amarillo oscuro ¿A qué se debe esto? ¿Es positiva o no?

Discusión: R// (+) positivo. Este da positivo gracias a que tiene grupos Aromáticos. Reacción de Biuret. El reactivo de Biuret está formado por CuSO4 y NaOH. Fundamento: El reactivo de Biuret pone de manifiesto la presencia de enlaces peptídicos (aunque no es específica) por lo tanto la reacción es positiva para las proteínas y sus productos de hidrólisis parcial y negativa para los aminoácidos. El nombre de la reacción proviene del hecho que un compuesto simple llamado Biuret (se obtiene por calentamiento de urea) da también esta reacción, ello se debe a que tiene un enlace parecido al peptídico. Es probable que la coloración se deba a la formación de complejos de coordinación de Cu

Muchachos tengo una idea como no se ve claramente esta reacción dejemos el espacio y la colocamos con lapicero en la clase o si camilo puede hacer con las formas de Word pues mejor de todas maneras no se les olvide antes de borrarla copienla en un papel y luego la pasamos bonita aquí al trabajo.

Se observa que la primera reacción fue positiva en los tubos de la solución de la albumina . por este motivo tomó coloración violeta indicando la presencia de enlaces péptidos , al contrario en la solución solamente con agua destilada tomo una coloración celeste debido a que adoptó el color del sulfato de cobre, por lo tanto fue una reacción negativa. como: Procedimiento: Se calienta en un tubo de ensayo se adiciona 1.0 ml de solución de clara de huevo y 1.0 ml de solución de 10% de hidróxido de sodio y 5 gotas de solución 2% de sulfato de cobre (II) ¿Qué observa?

Reacción xantoproteica

El ácido nitrico ( HNO3) reacciona con el radical fenilo de los aminoácidos de la albumina que se transforma en hidro-benceno, que da el color amarillo caracteristico de esta reaccion, debido a la formación de un compuesto aromatico nitrado, por medio de sustitucion nucleofílica , lo que indica la presencia de proteínas con aminoácidos portadores se anillos aromáticos. Con la reaccion xantoproteica tuvimos un color amarillento con lo cita Guarnizo (2003), esto nos quiere decir que en la reaccion seprodujo un resultado positivo en las proteinas con los aminoácidos portadores de grupos aromaticos especialmente con presencia de tirosina. Preguntas: ( completar) 1. En que consiste la prueba de Millón? Cuáles proteínas dan positiva esta prueba? Cuál es la reacción química fundamental? El reactivo de millón se prepara disolviendo 5 g de mercurio en 10 ml de ácido nítrico concentrado y caliente, y diluyendo luego con 15 ml de agua. El liquido claro se decanta a las 12 horas y se guarda en la oscuridad. Cuando ciertas proteínas se tratan con este reactivo, se produce un color rojo naranja, debido a una reacción que es característica de los grupos fenólicos. Las proteínas que contienen tirosina, por ejemplo darán positiva esta reacción. 2. Porque el ácido nítrico colorea la piel de amarillo? Que sucede en esta reacción? Esta reacción se llama reacción xantoproteica

agua; solubles en soluciones acuosas salinas diluidas. 5. Qué es el punto isoeléctrico proteína?

Punto isoeléctrico pH al cual los aminoácidos existen como un zwitterion (neutro). Es decir la carga neta es cero. • Depende de la estructura y naturaleza del extremo R. Aminoácidos Ácidos, pH isoeléctrico ~ 3. Aminoácidos Basicos, pH isoeléctrico ~ 9. Aminoácidos Neutros, pH isoeléctrico ligeramente ácido, 5-6. ¿ Que es un Zwitterion? Ion dipolar eléctricamente neutro (ya que contiene cargas positivas como negativas en átomos diferentes). Es un anfolito (posee propiedades ácido – base). Su estructura depende del pH. El grupo –COOH del a.a. pierde H+, y el -NH2 gana H+. 6. Escriba las fórmulas de los siguientes aminoácidos: Alanina: constituyente de la vitamina B5 ácido pantoténico.

Leucina:

3. Describa el ensayo de la reacción coloreada del formaldehido para proteínas.

4. Que es una proteína globular? Globulinas: Proteínas simples y globulares. Son insolubles o escasamente solubles en

de una

Valina:

7. Como se determina la presencia azufre en las proteínas?

Prolina:

de

8. Escriba las ecuaciones de las reacciones efectuadas durante el desarrollo de las practicas. Conclusiones: ( hacer conclusiones) Bibliografía 

http://es.slideshare.net/tato762/obtencin-eidentificacin-de-protenas-encontradas-enla-leche-y-en-la-clara-de-huevo.

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Gil,A.(2010) composicion y calidad nutritive de los alimentos.Mdrid España.Medica panamericana.

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Guarnizo. A ( 2003) Experimentos de quimica organica.Colombia: Elizcom.

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Mora.S.Q( 2007) Manual Experimentos de laboratorio Bioquimica Costa Rica: EUNED

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Ortuño A.V( 2006) Introduccion a la Quimica industrial.España. REVERTE.

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Donald Voet,Judith G. Voet, Libro Bioquimica.

Fenilalanina:

Triptofano:

Cisteina:

Arginina histidina:

Tirosina:

de para